Гамма-глобулины

Глобулярные белки сыворотки крови позвоночных животных и человека, являющиеся носителями осн. Массы антител . По сравнению с др. Белковыми фракциями сыворотки Крови (альбумины, а- и B-глобулины) Г.-г. Обладают наименьшей электрофоретич. Подвижностью. Г.-г. Представляют собой группу белков с близкими физико-химич. Свойствами, в состав к-рых входят также углеводы. В то же время Г.-г. Неоднородны по мол. М. И химич. Составу. Методом электрофореза установлено, что содержание Г.-г. В сыворотке крови составляет (в % к общему кол-ву сывороточных белков). У лошади 18—26. Кр. Рог. Скота 14—35. Овцы 15—30. Свиньи 12—30. Собаки 10— 25. Кролика 8—20. Курицы 16—30. Крысы 6—15. Мыши 10—15. Карповых рыб 2 — 10. Содержание Г.-г. Зависит также от возраста, пола, породы, физиол.

Состояния животного и др. Факторов. Новорождённые [Новорожденные] телята не содержат в крови Г.-r., они получают их с первой порцией молозива матерей. Кол-во Г.-г. В крови увеличивается при патол. Процессах. Накопление Г.-г. Происходит также после иммунизации животных. Г.-г., являющиеся носителями антител, наз. Иммуноглобулинами (Ig). Известно 5 осн. Классов иммуноглобулинов. IgG, IgM, IgA, IgD, IgE. Их молекулы построены из двух лёгких [легких] и двух тяжёлых [тяжелых] полипептидных цепей. Лёгкие [Легкие] цепи для всех классов иммуноглобулинов являются общими, тяжёлые [тяжелые] — специфичны для каждого класса. Вследствие этого различные классы иммуноглобулинов отличаются по первичной структуре тяжёлых [тяжелых] полипептидных цепей, физико-химнч.

Свойствам (мол. М. И констант седиментации) и антигенной специфичности. Осн. Массу иммуноглобулинов сыворотки составляют IgG. Ок. 90% антитоксинов , противобактериальных и противовирусных антител относится к классу IgG, их мол. М. 150000—160000, константа седиментации 7 S. IgM, имеющие мол. М. 900000—1000000, константу седиментации 19 S, составляют 10% антител, образуются на более ранних стадиях иммунной реакции. Для IgA характерна способность проникать в различные секреты. IgE составляют антитела, участвующие в аллергич. Реакции. При расщеплении протеолитич. Ферментами молекула иммуноглобулина распадается на 3 части. Два одинаковых фрагмента (они сохраняют способность к связыванию с антигеном) и одни фрагмент, способствующий прохождению иммуноглобулинов через биол.

Мембраны. Участки молекулы, осуществляющие связывание антитела с активным центром антигена, образованы N-концевыми отрезками тяжёлых [тяжелых] и лёгких [легких] цепей. Для получения Г.-г. Применяют спиртовой, солевой, риваноловый, эфирно-спиртовой методы, а также осаждение их солями тяжёлых [тяжелых] металлов и выделение при помощи ионообменных смол и др. Г.-г. Получают из донорской или плацентарной крови, а специфич. Г.-г. Выделяют из сывороток животных, иммунизированных соответствующими антигенами. Г.-г. Используют для профилактики и лечения инфекционных болезней животных. Сибирской язвы, чумы и рожи свиней, болезни Ауески и ящура, а также жел. -киш. Болезней телят и поросят и др. Г.-г. Выпускают в СССР в виде 10%-ного р-ра, вводят его внутримышечно.

Лит. Балашенко С. Г., Урбан В. П., Иммунные глобулины в ветеринарии. Минск, 1972. Незлин Р. С., Строение и биосинтез антител, М., 1972..