Азотистый Обмен

, совокупность химич. Превращений азотсодержащих соединений в организме. Включает обмен белков, нуклеиновых к-т, продуктов их распада (пептидов, аминокислот, нуклеотидов), содержащих азот липидов, витаминов, гормонов и др. Начальный этап А. О. У высокоорганизованных животных — ферментативное расщепление белков и др. Сложных азотных соединений в жел.-киш. Тракте до свободных аминокислот (нуклеотидов, нуклеозидов) и всасывание последних в тонких кишках в кровь (см. Пищеварение ). Нарушение процессов ферментативного расщепления белков и всасывания аминокислот в пищеварит. Тракте приводит к их усиленному распаду под действием различных гнилостных микроорганизмов в толстых кишках с образованием токсич. Протеиногенных аминов (путресцина, кадаверина, тирамина, гистамина) и ядовитых ароматич.

Соединений (скатола, индола, фенола, крезола). Наряду с расщеплением белков корма в организме происходит ферментативный т распад тканевых белков до аминокислот, к-рые также попадают в кровь. Дальнейшие процессы А. О. Связаны гл. Обр. С промежуточным (тканевым) обменом аминокислот. Аминокислоты, всосавшиеся в кишечнике или образовавшиеся в результате расщепления тканевых белков, расходуются на биосинтез белков и др. Соединений, на энергетич. Затраты, образование конечных продуктов А. О. Начальным звеном в процессах биосинтеза белков является переход аминокислот из крови в клетки. Синтез специфического для организма белка в клетке включает 3 этапа. На первом этапе происходит по закону комплементарности ферментативный синтез информационной РНК (и-РНК) .

На матрице ДНК, к-рая передаёт [передает] информацию о структуре синтезируемого белка. Затем и-РНК переходит из ядра в цитоплазму и фиксируется на рибосомах. Второй этап включает активацию аминокислот в цитоплазме при участии АТФ и их соединение с транспортными РНК (т-РНК). Третий этап — рибосомальный этап синтеза, когда отдельные молекулы т-РНК с соответств. Аминокислотами подходят друг за другом к рибосомам и присоединяются своими антикодонами к соответствующим колонам и-РНК. Рядом располагаются такие аминокислоты, к-рые в синтезируемом белке должны быть соединены пептидной связью, чем обеспечивается специфич. Первичная структура белка, предопределяющая третичную структуру белков, в т. Ч. Ферментов. Отдельные аминокислоты используются также для биосинтеза физиологически активных веществ.

Напр., тирозин необходим для биосинтеза тироксина и адреналина, триптофан — серотонина, глицин — жёлчных [желчных] к-т и пуриновых оснований. Аминокислоты активно участвуют в различных реакциях обмена веществ и в первую очередь в реакции переаминирования. Она заключается в обратимом переносе аминогрупп между аминокислотами и кетокислотами без промежуточного образования аммиака. Реакции переаминирования имеют важное значение для синтеза заменимых аминокислот и катализируются аминотрансферазами. Аминокислоты, не использованные для биосинтеза и в др. Реакциях, подвергаются процессам ферментативного распада, гл. Обр. С помощью дезаминирования. Большинство аминокислот подвергается непрямому дезаминированию. Оно состоит в реакции переаминирования с α-кетоглутаровой к-той и последующем дезаминировании образовавшейся глутаминовой к-ты.

При ферментативном декарбоксилировании нек-рых аминокислот или их производных (при участии декарбоксилаз) происходит отщепление карбоксильных групп с образованием углекислого газа и биологически активных веществ (гистамина, адреналина, j-аминомасляной к-ты). Осн. Путь нейтрализации аммиака у млекопитающих заключается гл. Обр. В синтезе мочевины , протекающем в печени и состоящем из серии последовательных ферментативных реакций (т. Н. Орштиновый цикл). У птиц аммиак обезвреживается путём [путем] образования мочевой к-ты. Безазотистая часть аминокислот включается через многочисленные реакции в цикл трикарбоновых к-т. Конечные продукты А. О. Выделяются из организма гл. Обр. С мочой, калом и выдыхаемым воздухом. Объективным показателем образования и выведения конечных продуктов А.

О. Служит содержание в сыворотке крови остаточного азота, в со-:тав к-рого входят азот мочевины, мочевой к-ты, свободных аминокислот, креагинина, индикана, аммиака, полипептидов и глутамина. Кол-во остаточного азота в крови при нек-рых заболеваниях резко возрастает (см. Азотемия). Продукты распада нуклеопротеидов и нуклеиновых к-т — нуклеотиды участвуют в синтезе ДНК и РНК, протекающем в клеточных ядрах под влиянием ферментов ДНК — полимераз. Распад ДНК и РНК происходит при участии многочисленных специфич. Ферментов с образованием вначале нуклеотидов, а затем пуриновых и пиримидиновых оснований. Конечным продуктом распада пуриновых оснований у большинства млекопитающих является аллантоин, пиримидиновых оснований — углекислый газ, аммиак и β-ΰланин, к-рый в дальнейшем участвует в синтезе карнозина и ансерина.

Регуляция А. О. Осуществляется при участии нервной системы (есть данные о наличии центра белкового обмена в гипоталамусе) и желез внутренней секреции (щитовидная железа и др.). Патология А. О. Проявляется в форме нарушений синтеза белков (гл. Обр. Белковая недостаточность) и обмена различных метаболитов А. О. (в первую очередь аминокислот). См. Также Обмен веществ и энергии . Лит. Афонский С. И., Биохимия животных, 3 изд., М., 1970. Ленинджер А., Биохимия, пер. С англ., М., 1974. Шапвиль Ф., Энни А.-Л., Биосинтез белка, пер. С франц., М., 1977..