Ферменты

(от лат. Fermentum — брожение, закваска), энзимы, специфич. Белки, входящие в состав клеток и катализирующие химич. Реакции в организме. Характерная особенность Ф. — высокая специфичность действия. Ф. Подразделяют на однокомпонентные, или простые, состоящие только из белка (напр., пепсин, трипсин), и двухкомпонентные, или сложные (напр., дегидрогеназы, аминотрансферазы), в состав к-рых кроме белковой части, наз, апоферментом, входит небелковая часть — кофермент (коэнзим) или ростетич. Группа. Мн. Коферменты и простетич. Группы — производные витаминов, напр. Кофермент А — производное пантотеновой к-ты. Тиаминпирофосфат — производное витамина В1. Простетич. Группы Ф. Находятся в постоянной и прочной связи с апоферментом, а коферменты связываются с ним временно.

При действии Ф. Субстрат соединяется не со всей молекулой Ф., а с отдельным её [ее] участком, наз. Активным центром. Последний состоит у простых Ф. Из небольшого числа аминокислотных остатков, у сложных Ф.— из простетич. Группы или кофер-мента. В активном центре простых Ф. Чаще всего представлены остатки серина, гистидина, лизина, цистеина, аспарагиновой к-ты, глутаминовой к-ты, образующих определённую [определенную] конфигурацию центра и способных осуществлять катализ. Др. Части белковой молекулы Ф. Обеспечивают его специфичность. Ф., в состав к-рых входят ионы (калия, железа, меди, кобальта, цинка, магния и др.), наз. Металлоэнзимами. На активность. Ф. Оказывают влияние темп-pa, концентрация водородных ионов, ионная сила, а также ионный состав среды.

Активность Ф. Может быть снижена под влиянием нек-рых веществ — ингибиторов. К ним относятся, напр., соли тяжёлых [тяжелых] металлов (серебра, ртути и свинца), к-рые блокируют активные центры Ф. Или понижают активность входящих в их состав металлов. В организме существуют вещества белковой природы — высоко-специфичные ингибиторы. Нек-рые из них действуют присоединяясь не к активному центру, а к к.-л. Др. Участку молекулы Ф., изменяя строение всей молекулы, следовательно, и структуру активного центра. В организме Ф. Может находиться в неск. Структурных формах, наз. Изоферментами, обладающими различной каталитич. Активностью. Напр., для лактатдегидрогеназы известны 5 изоферментов. Ряд Ф. Синтезируется в организме в виде неактивных предшественников — проферментов.

По характеру катализируемых Ф. Реакций их подразделяют на 6 осн. Классов — оксидоредуктазы , трансферазы , гидролазы , лиазы , изомеразы , лигазы (синтетазы). Каждый класс делится на подклассы и подподклассы, а каждый Ф. В подподклассе имеет свой номер. Поэтому каждый из идентифицированных Ф. (их ок. 2000) имеет свой шифр, состоящий из 4 цифр. Первая цифра указывает, к какому классу относится Ф., вторая обозначает подкласс, третья — подподкласс, четвёртая [четвертая] — порядковый номер. Напр. Ксаптиноксидаза имеет шифр 1, 2, 3, 2. Ряд Ф. Образует комплексы, катализирующие целые циклы реакций. Большую роль в регуляции ферментативных реакций играют гормоны . В жив-ве и ветеринарии Ф. Используют как стимуляторы для повышения продуктивности к привесов животных.

См. Также Ферментные препараты . Лит. Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. С англ., М., 1966. Кретович В. Л., Введение в энзимологию, 2 изд., М., 1974. Протасова Т. Н., Гормональная регуляция активности ферментов, М., 1975..