Белковый обмен

совокупность превращений белков (См. Белки) и продуктов их распада — аминокислот в организмах. Б. О. — существенная часть обмена веществ (См. Обмен веществ). Поскольку обмен аминокислот тесно связан с обменом других азотистых соединений, Б. О. Часто включают в более общее понятие азотистого обмена. У автотрофных организмов — растений (кроме грибов) и хемосинтезирующих бактерий — Б. О. Начинается с усвоения неорганического азота и синтеза аминокислот и амидов (см. Азот в организме). У человека и животных лишь часть аминокислот (т. Н. Заменимых) может синтезироваться в организме из более простых органических соединений. Другая часть — незаменимые аминокислоты — должна поступать с пищей (обычно в составе белков). Белки, содержащиеся в различных пищевых продуктах, подвергаются в пищеварительном тракте перевариванию (расщеплению под действием протеолитических ферментов (См.

Протеолитические ферменты) — пепсина, трипсина, химотрипсина и др.) до аминокислот, которые всасываются в кровь и разносятся по органам и тканям (см. Пищеварение). В тканях растений также имеются протеолитические ферменты, гидролитические расщепляющие белки. Дальнейшие процессы Б. О. У растений и животных по существу являются обменом аминокислот. Значительная часть аминокислот идёт на образование и восполнение различных белков организма, в том числе функционально активных белков (ферменты, гормоны, антитела и т.п.), а также пластических, структурных и др. (см. Белки, биосинтез). В то же время белки организма подвергаются постоянному распаду и обновлению, пополняя фонд свободных аминокислот. Другая часть аминокислот используется для образования ряда низкомолекулярных гормонов (См.

Гормоны), биологически активных пептидов (См. Пептиды), аминов (См. Амины), пигментов (См. Пигменты) и других веществ, необходимых для жизнедеятельности. Так, для образования пуриновых оснований (См. Пуриновые основания)используется аминокислота глицин. Аспарагиновая кислота идёт для синтеза пиримидиновых оснований (См. Пиримидиновые основания). Глицин является главным источником образования пигментной группировки гемоглобина. Гормоны щитовидной железы — тироксин и его производные и гормоны надпочечника — адреналин и норадреналин — образуются из аминокислоты тирозина. Триптофан служит источником образования аминов биогенных (См. Амины биогенные), а также (частично) никотиновой кислоты (См. Никотиновая кислота) и её производных.

Ряд других азотистых веществ животного организма, как, например, Глутатион, карнозин, Анзерин, Креатин и другие, являются продуктами соединения или превращения аминокислот. Алкалоиды у растений также образуются из аминокислот. Взаимное превращение аминокислот в значительной мере обусловлено широко распространённым у всех организмов ферментативным процессом переноса аминогруппы — Переаминированием, открытым советским учёными А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман. Избыток аминокислот подвергается процессам ферментативного распада. Наиболее общей начальной реакцией распада аминокислот является Дезаминирование, главным образом окислительное дезаминирование, после которого безазотистый остаток молекулы аминокислоты распадается до конечных продуктов — двуокиси углерода, воды и азота, отщепляемого в виде аммиака.

У животных аммиак обезвреживается путём синтеза мочевины (она образуется у человека, млекопитающих и некоторых других животных в печени и выделяется с мочой) или мочевой кислоты (у птиц, пресмыкающихся и насекомых) и частично выделяется в виде аммонийных солей. У растений (и части бактерий) неорганический аммонийный азот может реутилизироваться, т. Е. Включаться вновь в синтез аминокислот и амидов, а затем белков. В этих процессах большую роль играют амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот — аспарагин и глутамин, являющиеся важнейшими резервными соединениями азота у растений. Эти соединения играют важную роль и в организме животных. Мочевина найдена также и в ряде растений. Установлена её существенная роль в обезвреживании аммиака у грибов, бактерий и высших растений.

В отличие от животных, у растений мочевина может при образовании достаточного количества углеводов снова включиться в процессы синтеза белка. Т. О., принципиальное отличие Б. О. У животных и растений в том, что растения синтезируют белок, предварительно образуя аминокислоты и амиды из неорганических веществ, а образующийся при дезаминировании аминокислот аммиак снова включается (через глутамин, аспарагин и мочевину) в ресинтез белка. Напротив, животные и человек синтезируют белок из аминокислот, получаемых с пищей и частично образованных в результате переаминирования. Продукты расщепления аминокислот выделяются из организма. Промежуточные этапы Б. О. У растений и животных имеют много общего. Соотношение общего количества азота, поступившего в организм человека или животного, и выделенного азота называют азотистым балансом.

Азотистый баланс зависит не только от количества потребленных белков, вида, возраста и физиологического состояния организма, но и от аминокислотного состава белков пищи. Если организм обеспечен незаменимыми аминокислотами в должном соотношении, то Азотистое равновесие может быть установлено при минимальном приёме белка с пищей. Регуляция Б. О. В организме животных и человека осуществляется при участии нервной системы (есть данные о наличии в Гипоталамусе центра Б. О.) и путём изменения выделения гормонов щитовидной и другими эндокринными железами (см. Гормональная регуляция). Вопросы Б. О. Имеют большое практическое значение для медицины (нормы белкового питания (См. Питание), нарушения Б. О. При тех или иных заболеваниях и их лечение) и для сельского хозяйства (мясной откорм скота, условия, способствующие увеличению белка в зерне, и др.).

Лит. Браунштейн А. Е., Биохимия аминокислотного обмена, М., 1949. Майстер А., Биохимия аминокислот, пер. С англ., М., 1961. Кретович В. Л., Основы биохимии растений, 4 изд., М., 1964, гл. 13. Гауровиц Ф., Химия и функции белков, пер. С англ., [2 изд.], М., 1965. Фердман Д. Л., Биохимия, 3 изд., М., 1966, гл. 17. И. Б. Збарский..