Аденилатциклаза

(АТФ-, или АТР-пирофосфатлиаза циклизирующая), фермент класса лиаз, катализирующий в присут. Mg2+ гидролиз аденозинтрифосфата (АТФ) с образованием пирофосфорной к-ты Н 4 Р 2 О 7 и аденозин-монофосфата циклического (цАМФ). А. Обнаружена практически во всех тканях животных, а также у бактерий. Предполагается существование этого фермента у растений. В клетках животных он локализован в плазматич. Мембранах, у бактерий-в мембранах и цитоплазме. Мол. Масса А. У большинства организмов неизвестна. Предполагают, что она колеблется в пределах 150-600 тыс. Из ряда бактерий А. Выделена в индивидуальном виде. Мол. Масса каталитич. Субъединиц в этих А.-30-40 тыс. Схема активации аденилатциклазы. GTP-гуанозинтрифосфат. Функционирует А. В составе сложного комплекса, состоящего из гормонального рецептора (R), расположенного на внеш.

Стороне клеточной мембраны, внутримембранного регуляторного белка (G), в состав к-рого входит остаток гуанозиндифосфата (GDP), и каталитич. Субъединицы (CS). Активация А. Осуществляется в результате действия нек-рых гормонов, напр. Глюкагона, тиреотропного, адренокортикотропного и лютеинизирующего гормонов, простагландинов группы Е. Гормон, взаимодействуя с R, образует гормон-рецепторный комплекс HorR, к-рый, реагируя с G-GDP (см. Схему), вызывает каскад р-ций. Непосредственно катализирует превращение АТФ в цАМФ комплекс CS * [G-GTP], к-рый в клетке быстро распадается на CS и G-GDP. В клетке существуют также рецепторы (напр., ацетилхолина, чувствительного к мускарину), к-рые тормозят синтез цАМФ. Эти рецепторы функционируют в комплексе с регуляторными G-белками, отличными от тех, к-рые участвуют в активации фермента.

Благодаря механизму активации и ингибирования А. Нейроэндокринная система может регулировать концентрацию цАМФ в клетке. Лит. См. При ст. Аденозинмонофосфат циклический. В. А. Ткачук. .