Лиазы

Класс ферментов, катализирующих р-ции, в результате к-рых происходит разрыв связи СЧС, СЧО, СЧN или др., сопровождающийся образованием двойных связей, а также обратные р-ции - присоединения по двойным связям. Разрыв связи в этих р-циях не сопряжен с гидролизом или с окислит.-восстановит. Превращениями. В тех случаях, когда преобладающей является р-ция присоединения, ферменты наз. Синтазами (в отличие от синтетаз. См. Лигазы). Подклассы Л. Сформированы по типу расщепляемой связи, подподклассы - по природе элиминируемой в результате р-ции молекулы (СО 2, Н 2 О или др.). Углерод-углерод Л. Катализируют расщепление связи СЧС. В этот подкласс входит обширная группа карбокси-лиаз, катализирующих р-цию декарбоксилирования с элиминированием СО 2, напр.

оксалоацетатдекарбоксилаза, фосфоенолпируват-карбоксикиназа. Для мн. Карбокси-лиаз кофакторы, принимающие участие в электроф. Катализе декарбоксилирования, - тиаминдифосфат и пиридоксаль-5'-фосфат (см. Соотв. Тиамин и ВитаминB6). Карбокси-лиазы играют важную роль во мн. Превращениях в-в, напр. В процессах гниения. Альдегид-лиазы, или алъдолазы, катализируют альдольную конденсацию и обратную ей р-цию. Эти ферменты играют важную роль в обмене углеводов. Л. Кетокислот (напр., изоцитрат-лиаза) катализируют гл. Обр. Синтез ди- и трикарбоновых к-т из двух и более фрагментов. Мн. Из них играют важную роль в цикле трикарбоновых к-т и в глиоксилатном цикле. Углерод-кислород Л. Катализируют р.-ции, протекающие с расщеплением связи СЧО. В этот подкласс входит группа гидро-лиаз, напр.

Фумарат-гидратаза и энолаза, катализирующие соотв. Обратимые р-ции гидратации фумаровой к-ты с образованием яблочной к-ты и фосфоенолпировиноградной к-ты с образованием 2-фосфо-D-глицерина. Ферменты этой группы с кофактором пиридоксаль-5'-фосфатом катализируют элиминирование a- и b-заместителей L-аминокислот и замещение b-заместителей. Так, L-сериндегидратаза катализирует превращ. L-серина (с участием Н 2 О) в пировиноградную к-ту, NH3 и Н 2 О. Пиразолилаланин-синтаза - образование из L-серина и пиразола производного аланина, у к-рого атом Н в b-положении замещен на остаток 1-пиразолила. Ферменты этой группы катализируют также распад полисахаридов путем р-ции элиминирования, напр. Алъгинат-лиаза деполимеризирует альгиновые к-ты с элиминированием остатков D4,5-D-мануроновой к-ты.

Углерод-азот Л. Катализируют расщепление связи СЧN. Аммиак-лиазы, напр. Аспартат - аммиак-лиаза, осуществляют дезаминированис аминокислот, ведущее к образованию ненасыщ. Соединений. Амидин-лиазы, наоборот, катализируют аминирование, к-рое осуществляется взаимод. Ненасыщ. К-ты с аминокислотой, напр. Аргинина с фумаровой (фермент - аргининосукцинат-лиаза). Углерод-сера Л. Катализируют расщепление связи СЧS. У большинства ферментов кофермент - пиридоксаль-5'-фосфат. Эти Л. (напр., цистатионин-g -лиаза) играют существ. Роль в метаболизме серосодержащих аминокислот. Фосфор-кислород Л. Катализируют отщепление пирофосфорной к-ты от нуклеозидтрифосфатов. Сюда входят нуклеотидил-циклазы - аденилатциклаза и гуанилатциклаза. Ферменты важны для регуляции клеточной активности.

Существует еще неск. Подклассов Л., к-рые представлены небольшим кол-вом ферментов. Сюда можно отнести углерод - галоген Л. (напр., ДДТ-дихлоргидраза), феррохелатазу, катализирующую присоединение ионов Fe к молекуле гема, и др. Лит. Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. С англ., т. 1, М., 1982, с. 325-29. Северин Е. С, Кочеткова М. Н., Роль фосфорилнрования в регуляция клеточной активности, М., 1985. Braunstein A. Е., Gorуachenkova Е. V., в сб. Advances in enzymology and related areas of molecular biology, v. 56, N. Y., 1984, p. 1-89. Э. А. Tолоса, А. Г. Габибов.