Проламины

запасные белки семян злаков (у пшеницы эти белки наз. Птиалинами, у кукурузы-зеинами, у ячменя-гордеинами, у ржи-секалинами, у овса-авснинами). П. Делятся на две группы-серосодержащие (S-богатые) и серо-несодержащие (S-бедные). Все эти белки кодируются семействами родственных генов, имеющих общего предшественника. Часто к П. Относят также родственные им белки-глютенины (глутелины, или HMW). Все эти группы белков различаются по аминокислотному составу, содержат много остатков глутамина и пролина, мало остатков основных аминокислот (см. Табл.). П. Каждого злака содержат большое кол-во разл. Белков и экстрагируются из семян 70%-ным этанолом (это послужило основанием Т. Б. Осборну в 1924 выделить эти белки в самостоят.

Группу). Мол. М. S-богатых П. 20-40 тыс., они содержат внутримол. Связи SЧS. Мол. М. S-бедных П. 45-80 тыс. Глютенины имеют мол. М. 94-145 тыс., с помощью связей SЧS они образуют гигантские ассоциаты, к-рые у пшеницы служат основой клейковинного комплекса. Молекулы S-богатых П. И глютенинов имеют четко выраженную доменную организацию и состоят из уникальных и повторяющихся последовательностей аминокислотных остатков. Более древние уникальные последовательности у гордеинов имеют частичную гомологию с белковыми ингибиторами трипсина, а повторяющиеся последовательности у П. Всех злаков состоят из 7-12 аминокислотных остатков. Типичная повторяющаяся последовательность в глиадинах -ProЧGinЧGinЧProЧ(Х)-(букв. Обозначения см. В ст. Аминокислоты,X - остаток одной из кодируемых аминокислот).

Она варьирует у разных П. При сохранении преобладающего числа остатков глутамина и пролина. Кроме того, в молекулы П. Включены также участки из 4 и более остатков глутамина. Гетерогенность молекул П. В осн. Обусловлена варьированием числа повторяющихся последовательностей и модификацией в них аминокислотных остатков. Все предшественники П. Имеют сигнальный участок, состоящий из 16-20 аминокислотных остатков (первый из них метионин), к-рый обеспечивает проникновение синтезируемой на полисомах (комплекс молекулы матричной РНК с двумя или большим числом рибосом) молекулы П. Через мембрану эндоплазматич. Ретикулума. Затем этот участок отщепляется. При электрофорезе в кислой среде на крахмальном или полиакриламидном геле глиадины делятся по подвижности на a-, b-, g- и w-группы, каждая из к-рых включает неск.

Белков. Гордеины делятся на С и В группы. Причем малоподвижные белки группы В-это S-бедные П. Глютенины при обычных условиях электрофореза остаются на старте. При двухмерном электрофорезе глиадинов выделено более 50 компонентов, причем разные сорта пшеницы существенно различаются по составу белков, относящихся к П. Установлена четкая взаимосвязь между составом электро-форстич. Компонентов П. И реологич. Св-вами теста из муки пшеницы, хлебопекарными достоинствами последней, а также качеством макарон. Самое высокое содержание П. (без глютенинов) в суммарном белке пшеницы и ячменя (40-50% по массе), самая низкая (10-15%)-у овса. У этой культуры отсутствуют S-бедные П. П. Играют исключительно важную роль при хлебопечении и произ-ве макаронных изделий.

Предпринимаются попытки с помощью генетич. Инженерии модифицировать гены, кодирующие П., с целью повышения в них содержания основных аминокислот (напр., лизина), т. К. Бедность белков злаков этими аминокислотами сильно снижает их биол. Ценность. Лит. Конарев В. Г., Белки пшеницы, М., 1983. Созинов А. А., Полиморфизм белков и его значение в генетике и селекции, М., 1985. Kasarda D. D. [а. О.], "Biochem. Biophys. Acta", 1983, v. 747, № 1/2, p. 138-50. Payne P. I. [a.o.], "Theor. Appl. Genet.", 1982, v. 63, № 2, p. 129-38. Кreis M. [a.o.], "Oxford Surveys of Plant Molecular and Cell Biology", 1985, v. 2, p. 253-317. А. А. Созинов..