Рибосомы

внутриклеточные частицы, осуществляющие биосинтез белка. Р. Обнаружены в клетках всех без исключения живых организмов. Бактерий, растений и животных. Каждая клетка содержит тысячи или десятки тысяч Р. Форма Р. Близка к сферической, хотя её очертания сложны и не могут быть описаны простой геометрической фигурой. Различают 2 главных класса Р. Так называемые 70 SP (молекулярная масса около 3․106, диаметром около 200—300 Å, коэффициент седиментации S°20w около 70 единиц Сведберга) и более крупные 80 S P. (молекулярная масса около 4—5․106, максимальный размер до 400 Å, коэффициент седиментации около 80 единиц Сведберга). Р. 70 S класса характерны для клеток, не имеющих оформленного ядра, — прокариотов (См. Прокариоты) (бактерии, актиномицеты и синезелёные водоросли), а также для хлоропластов (См.

Хлоропласты) и митохондрий (См. Митохондрии) высших организмов. Р. 80 S класса обнаружены в цитоплазме всех эукариотов (См. Эукариоты), т. Е. Организмов, имеющих оформленное клеточное ядро. По химической природе Р. — нуклеопротеид (См. Нуклеопротеиды), состоящий из рибонуклеиновой кислоты (См. Рибонуклеиновые кислоты) (РНК) и белка. Р. Класса 70 S содержит 60—65% РНК и 40—35% белка, а Р. Класса 80 S — около 50% РНК и 50% белка. Универсальный принцип структурной организации Р. — построение её из двух неравных субчастиц (субъединиц), на которые она может диссоциировать (например, при понижении концентрации ионов Mg2+ в среде) и вновь реассоциировать по схеме. 70 S ⇔ 50 S + 30 S. 80 S ⇔ 60 S + 40 S Большая субчастица (50 S или 60 S) состоит из молекулы высокополимерной рибосомальной РНК (молекулярная масса 1,1—1,8․106), молекулы относительно низкополимерной рибосомальной РНК (молекулярная масса 40 000) и нескольких десятков молекул белков.

Малая субчастица (30 S или 40 S) состоит из молекулы высокополимерной рибосомальной РНК (молекулярная масса 0,6—0,7․106) и от 20 (в 30 S частицах) до 40 (в 40 S частицах) различных молекул белков. Высокополимерная рибосомальная РНК создаёт возможность сборки этих белков в единую рибонуклеопротеидную частицу. В эксперименте можно осуществить разворачивание Р. Частица становится более рыхлой, РНК разворачивается в тяж, при этом все белки остаются связанными с ней. В других условиях можно добиться последовательного отделения белков от РНК (разборка Р.). Эта разборка обратима, и в подходящих условиях белки и РНК снова спонтанно объединяются в рибонуклеопротеид, формирующий нативную структуру Р. (самосборка Р.).

Считают, что образование Р. В клетках также идёт путём самосборки из предварительно синтезированных РНК и белков. В процессе функционирования (т. Е. Синтеза белка) Р. Осуществляет несколько функций. 1) специфическое связывание и удержание компонентов белоксинтезирующей системы [информационная, или матричная, РНК (иРНК). Аминоацил-тРНК. Пептидил-тРНК. Гуанозинтрифосфат (ГТФ). Белковые факторы трансляции EF — Т и EF — G]. 2) каталитические функции (образование пептидной связи (См. Пептидная связь), гидролиз ГТФ). 3) функции механического перемещения субстратов (иРНК, тРНК), или транслокации. Функции связывания (удержания) компонентов и катализа распределены между двумя рибосомными субчастицами. Малая рибосомная субчастица содержит участки для связывания иРНК и аминоацил-тРНК и, по-видимому, не несёт каталитических функций.

Большая субчастица содержит каталитический участок для синтеза пептидной связи, а также центр, участвующий в гидролизе ГТФ. Кроме того, в процессе биосинтеза белка она удерживает на себе растущую цепь белка в виде пептидил-тРНК. Каждая из субъединиц может проявить связанные с ней функции отдельно, без связи с другой субчастицей. Однако ни одна из субчастиц в отдельности не обладает функцией транслокации, осуществляемой только полной Р. О функционировании Р. См. В статьях Белки, Трансляция. Лит. Спирин А. С., Гаврилова Л. П., Рибосома, 2 изд., М., 1971. Л. П. Гаврилова, А. С. Спирин..