Ферменты

(от лат. Fermentum - закваска) (энзимы), белки, выполняющие роль катализаторов в живых организмах. Осн. Ф-ции Ф.- ускорять превращение в-в, поступающих в организм и образующихся при метаболизме (для обновления клеточных структур, для обеспечения его энергией и др.), а также регулировать биохим. Процессы (напр., реализацию ге-нетич. Информации), в т. Ч. В ответ на изменяющиеся условия. О механизме р-ций с участием Ф. (ферментативных р-циях) см. Ферментативный катализ, Ферментативных реакций кинетика. Структуру Ф. Изучают методами хим. Модификации, рентгеновского структурного анализа, спектроскопии. Ценные результаты получены методом сайт-специфичного мутагенеза, основанного на направленной замене аминокислот в белковой молекуле методами генетической инженерии.

К кон. 20 в. Известно и охарактеризовано ок. 3000 Ф. Исторический очерк. Начало совр. Науки о Ф. (энзимоло-гии) связывают с открытием в 1814 К. Кирхгофом превращения крахмала в сахар под действием водных вытяжек из проростков ячменя. Действующее начало из этих вытяжек было выделено в 1833 А. Пайеном и Ж. Персо. Им оказался Ф. амилаза. В 1836 T. Шванн обнаружил и описал пепсин, в том же году И. Пуркин и И. Паппенгейм охарактеризовали трипсин. В 1897 братья Г. И Э. Бухнеры выделили из дрожжей р-римый препарат (т. Наз. Зимазу), вызывавший спиртовое брожение. Этим был положен конец спору Л. Пастера (он полагал, что процесс брожения могут вызывать только целостные живые клетки) и Ю. Либиха (считал, что брожение связано с особыми в-вами). В кон.

19 в. Э. Фишер предложил первую теорию специфичности Ф. В 1913 Л. Михаэлис сформулировал общую теорию кинетики ферментативных р-ций. В кристаллич. Виде первые Ф. Были получены Дж. Самнером в 1926 (уреаза) и Дж. Нортропом в 1930 (пепсин). Впервые первичная структура (аминокислотная последовательность) Ф. Была установлена У. Стейном и С. Муром в 1960 для рибонуклеазы А, а в 1969 P. Меррифилдом осуществлен хим. Синтез этого Ф. Пространственное строение (третичная структура) Ф. Впервые установлено Д. Филлипсом в 1965 для лизоцима. Во 2-й пол. 20 в. Каталитич. Активность была открыта также у нек-рых РНК (их наз. Рибозимы). Классификация ферментов. Исторически многим Ф. Присваивались тривиальные названия, часто не связанные с типом катализируемой р-ции.

Для преодоления возникших трудностей в сер. 20 в. Были разработаны классификации и номенклатура Ф. По рекомендации Международного биохим. Союза, все Ф. В зависимости от типа катализируемой р-ции делят на 6 классов. 1-й - оксидоредуктазы,2-й - трансферазы,3-й - гидролазы, 4-й - лиазы,5-й - изомеразы и 6-й - лигазы. Каждый класс делится на подклассы, в соответствии с природой функц. Групп субстратов, подвергающихся хим. Превращению. Подклассы, в свою очередь, делятся на подпод-классы в зависимости от типа участвующего в превращении Ф. Каждому достаточно охарактеризованному Ф. Присваивается классификационный номер из 4 цифр, обозначающих класс, подкласс, подподкласс и номер самого Ф. Напр., a-химотрипсин имеет номер 3.4.21.1.

К оксидоредуктазам относятся F., катализирующие окислит.-восстановит. Р-ции. Ф. Этого типа переносят атомы H или электроны. Многие оксидоредуктазы являются Ф. дыхания и окислительного фосфорилирования. Трансферазы катализируют перенос функц. Групп (CH3, COOH, NH2, CHO и др.) от одной молекулы к другой. Гидролазы катализируют гидролитич. Расщепление связей (пептидной, гликозидной, эфирной, фосфодиэфирной и др.