Ферментативный Катализ

Биокатализ, избирательное ускорение химич. Реакций, протекающих в живом организме, под влиянием ферментов. Основан на снижении энергетич. Барьера (т. Н. Энергии активации) за счёт образования промежуточных комплексов фермента с субстратом. Отличается от небиол. Катализа высокой эффективностью (повышение скорости реакции вплоть до 10-10-кратной), строгой избирательностью и направленностью действия (субстратной и реакционной специфичностью), а также доступностью к тонкой и точной регуляции (активность фермента может увеличиваться или уменьшаться в зависимости от условий, в к-рых протекает реакция). Эти особенности обусловлены строением и свойствами белковой молекулы ферментов. В ней содержатся уникальные по своей структуре активные центры и регуляторные участки.

В активном центре происходит сближение реагирующих веществ (субстратов, кофакторов), их упорядоченная ориентация относительно друг друга и молекулы фермента, т. Н. Индуцированное соответствие. Последовательные превращения реагентов осуществляются в составе фермент-субстратного комплекса по энергетически выгодному пути. При Ф. К. Химич. Превращение может складываться из ряда промежуточных стадий. Образование первичного фермент-субстратного комплекса даёт выигрыш энергии, достаточный для ускорения процесса в целом. Представления о необходимости образования такого комплекса следовали из изучения зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации фермента и субстрата, к-рая описывается в простейших случаях уравнением Михаэлиса - Ментен.

Важную роль в Ф. К. Играет аллостерическая регуляция. Изучение тонких механизмов Ф. К. Показало, что в их основе лежат те же законы и принципы, на к-рых основаны обычные химич. Реакции. Разработаны модели Ф. К. Для отд. Классов ферментов. Единая теория Ф. К. Не разработана, т. К. Механизмы протекания ферментативных реакций сложны и разнообразны, зависят от большого числа переменных величин и в ряде случаев пока не поддаются математич. Описанию..