Ферменты

(от лат. Fermentum - брожение, закваска), энзимы, биокатализаторы, специфич. Белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биол. Катализаторов. Через их посредство реализуется генетич. Информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах. Ф. Бывают простыми или сложными белками, в состав к-рых наряду с белковым компонентом (апоферментом) входит небелковая часть - кофермент. Эффективность действия Ф. Определяется значит, снижением энергии активации катализируемой реакции в результате образования промежуточных фермент-субстратных комплексов (см. Ферментативный Катализ). Присоединение субстратов происходит в активных центрах, к-рые обладают сродством только к определённым субстратам, чем достигается высокая специфичность (избирательность) действия Ф.

Одна из гл. Особенностей Ф.- способность к направленному и регулируемому действию. За счёт этого контролируется согласованность всех звеньев обмена веществ. Эта способность определяется пространств, структурой молекулы Ф. Она реализуется через изменение скорости действия ф. И зависит от концентрации соотв. Субстратов и кофакторов, рН среды, темп-ры, а также от присутствия специфич. Активаторов и ингибиторов (напр., адениловых нуклеотидов, карбонильных, сульфгидрильных соединений и др.). Нек-рые Ф. Помимо активных центров имеют дополнительные, т. Н. Аллостерические регуляторные центры (см. Аллостерическая Регуляция). Биосинтез Ф. Находится под контролем генов. Различают конститутивные Ф., постоянно присутствующие в клетках, и индуцируемые Ф., биосинтез к-рых активируется под влиянием соотв.

Субстратов. Нек-рые функционально взаимосвязанные ф. Образуют в клетке структурно организованные полиферментные комплексы (как, напр., пируватдегидрогеназа). Многие Ф. И ферментные комплексы прочно связаны с мембранами клетки или её органоидов (митохондрий, лизосом, микросом и т. Д.) и участвуют в активном транспорте веществ через мембраны. По типу катализируемых ими химич. Превращений Ф. В действующей международной классификации разделены на 6 классов. Оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Классы Ф. Подразделены на подклассы и подподклассы. Каждый фермент имеет определённый шифр (индекс), содержащий 4 числа, разделённых точками. Первая цифра указывает класс, вторая - подкласс, третья - подподкласс, четвёртая - порядковый номер в данном подподклассе.

Напр., шифр аргиназы 3.5.3.1 означает, что Ф. Относился к классу гидролаз, подклассу Ф., действующих на непептидные C-N-связи, и подподклассу Ф., расщепляющих эти связи в линейных (нециклических) соединениях. Кроме шифра классификация и номенклатура Ф. Включает систематич. И тривиальные (рабочие) названия. Напр., систематич. Назв. Карбоксилиаза 2-оксокислот соответствует рабочему назв. Пируватдекарбоксилаза. Известно более 2000 разл. Ф., из к-рых многие выделены из живых клеток и получены в индивидуальном состоянии. Первый кристаллич. Ф. (уреаза) выделен амер. Биохимиком Дж. Самнером в 1926. Для ряда Ф. Изучена последовательность аминокислот и выяснено расположение полипептидных цепей в трёхмерном пространстве. В лабораторных условиях осуществлён искусств, химич.

Синтез фермента рибонуклеазы. Ф. Используют для количеств, определения и получения разл. Веществ, для модификации молекул нуклеиновых к-т методами генной инженерии, диагностики и лечения ряда заболеваний, а также в ряде технологич. Процессов, применяемых в лёгкой, пищ. И фармацевтич. Пром-сти. Созданы т. Н. Иммобилизованные Ф., обладающие повышенной устойчивостью к денатурирующим воздействиям. (см. Изоферменты)..