Кальмодулин

Са 2+ -связывающий белок эукариот (все организмы, за исключением бактерий и синезеленых водорослей). У всех позвоночных молекула К. Состоит из 148 аминокислотных остатков (первичная структура этого белка у большинства из них одинакова). К. Из др. Источников отличаются на 12-14 аминокислотных остатков. Ок. 30-40% аминокислотных последовательностей у К. И др. Са 2+ -связывающих белков (парвальбуминов, тропонина С, белка S 100) идентичны. У К. Животных отсутствуют остатки цистеина и триптофана, высоко содержание остатков аспарагиновой (16 остатков) и глутаминовой (22 остатка) к-т, в положении 115 находится необычный для белков остаток e-N-триметиллизина (метилат e-N-диметиллизина). К. Выдерживает кратковременное кипячение в воде и длит.

Хранение в р-рах детергентов без потери биол. Активности. Содержится К. Во всех тканях животных в концентрации 10-6-10-5 М. В процессе онтогенеза (развития особи) содержание К. Снижается, а при вирусной трансформации клеток его концентрация повышается в неск. Раз. Локализуется преим. В цитоплазме, однако при изменении функционального состояния клеток может обратимо связываться с мембранами. В составе К. Находятся 4 Са-связывающих участка. Два участка высокого сродства и два - низкого. Считается, что при действии на клетку нервных импульсов или нек-рых гормонов концентрация Са в цитоплазме повышается, в результате чего происходит связывание Са 2+ с К. Насыщение ионами Са двух или четырех участков приводит к изменению конформации К.

(в 2 раза повышается кол-во а-спиралей, изменяются спектры поглощения и флуоресценции, электрофоретич. Подвижность, устойчивость к протеолитич. Расщеплению). После связывания Са 2+ К. Приобретает высокое сродство к белкам-мишеням, присоединяется к ним и тем самым изменяет их регуляторную или каталитич. Активность. При связывании с К. Др. Двухвалентных катионов подобные конформационные и биол. Эффекты не проявляются. Снижение в клетке концентрации Са 2+ приводит к элиминированию Са 2+ из К., в результате чего комплекс между К. И белками-мишенями распадается. Осн. Ф-ция К. - активация мн. Ферментов. Аденилатциклазы, фосфодиэстеразы циклич. Нуклеотидов, киназы фосфорилаз и легких цепей миозина (киназы - ферменты, катализирующие перенос фосфорилъной группы с АТФ на субстрат), Са 2+ -зависимой протеинкиназы цитоплазмы и мембран, фосфолипазы А 2 и др.

Благодаря этому он влияет на гликогенолиз и липолиз, секрецию нейромедиаторов, адренергич. Передачу регуляторного сигнала, изменяет функциональные св-ва рецепторов, ускоряет активный транспорт Са 2+ в сердце и мозге, препятствует гуанозинтрифосфатзависимой полимеризации тубулина (белок, из к-рого состоят жгутики и реснички клеток животных и растений), влияет на скорость деления клеток. Лит. Ленинджер А., Основы биохимии, пер. С англ., т. 3, МД 1985, с. 794-807. "В мире науки", 1986, №1, с. 28-38. Wai Yiu Cheung, "Scientific American", 1982, v. 246, № 6, p. 62-81. Kincaid R. [a.o.], "J. Biol. Chem.", 1982, № 257, № 8, p. 10638. , В. А. Ткaчук.