Кальцитонин

(тирсокальцитонин), пептидный гормон. Первичная структура К. Человека. (мол. М. 3,6 тыс. Букв. Обозначения см. В ст. Аминокислоты). Видовые различия в строении К. Значительны (напр., К. Человека отличается от свиного расположением 18 аминокислотных остатков). У разных организмов отличаются гл. Обр. Участки между аминокислотными остатками в положениях 10 и 32. Однако К. Разл. Видов сохраняют общую схему строения - имеют на N-конце дисульфидный мостик, связывающий остатки цистеина в положениях 1 и 7, и остаток амида пролина на С-конце. Для проявления биол. Действия К. Обязательно сохранение всей его пептидной цепи. Осуществлен хим. Синтез К. Человека и ряда животных. У большинства млекопитающих К. Вырабатывается специализированными парафолликулярными клетками, или т.

Наз. С-клетками, щитовидной железы. У человека С-клетки обнаружены не только в щитовидной железе, но также в тимусе и легких. Биосинтез К. Осуществляется путем протеолитич. Расщепления прокальцитонина (мол. М. 21 тыс.). При этом наряду с К. Образуется др. Гормон - т. Наз. Катакальцин. Его полипептидная цепь (у человека состоит из 21 аминокислотного остатка) локализована на С-концевом участке прокальцитонина. У человека и крысы установлено строение гена К. Наряду с К. И катакальцином он кодирует третий регуляторный пептид - нейропептид, содержащий 31 аминокислотный остаток. Из 4 экзонов (участков ДНК, кодирующих пептиды), имеющихся в гене, два первых - общие для этих гормонов, третий кодирует К. И катакальцин, четвертый - нейропептид.

К. Участвует в регуляции обмена Са и Р. Действует в осн. На скелет, где тормозит резорбцию Са костной тканью. Является антагонистом паратгормона. Осн. Физиол. Роль К. - поддержание структуры скелета во время роста, беременности и лактации, когда потребность тканей в Са резко возрастает. К. Выделяют из щитовидных желез животных или синтезируют. Практич. Применение нашел К. Лососей, биол. Активность к-рого для человека значительно превосходит активность его собственного К. Применяют как ср-во, подавляющее резорбцию костей. Лит. Булатов А. А., в кн. Биохимия гормопов и гормональной регуляции, М., 1976, с. 126-44. Скрябин К. Г., "Ж. Всес. Хим. Об-ва им. Д. И. Менделеева", 1984, т. 29, № 2, с. 75-84. Maclntyre I. [а. О.], "Nature", 1982, v. 300, р. 460-62. Maclntyre I, "Triangle", 1983, v.

22, № 2-3. P. 69 74. А. А. Булатов.