Гемоглобины

Красные железосодержащие пигменты крови и гемолимфы, обратимо связывающие мол. Кислород. Сложные белки, состоящие из железопор-фириновой простетич. Группы (гема) и белка глобина. Обеспечивают перенос О2 от органов дыхания к тканям и углекислоты от тканей к органам дыхания, участвуют в поддержании рН крови. Имеются у всех позвоночных, за исключением нек-рых антарктич. Рыб, у мн. Беспозвоночных. В крови находятся в эритроцитах (у позвоночных и нек-рых беспозвоночных) или свободно растворены в плазме (у большинства беспозвоночных). Мол. М. Г. Млекопитающих 66000- 68000, птиц, рыб, земноводных, пресмыкающихся t>l000-72000, у беспозвоночных (у к-рых Г. Растворён в плазме) - до 3000000. Молекула Г. Большинства высших позвоночных построена из полипептидных цепей, к каждой из к-рых присоединён гем, способный без изменения валентности атомов Fe(II) присоединять и отдавать О2.

В собранной в тетрамер молекуле Г. Все 4 остатка гема расположены на поверхности и легко доступны для О2. Видовая специфичность Г., обладающих разл. Сродством к О2, обусловлена их белковыми компонентами. Г. Взрослого человека (НbА) содержат две идентичные а-цепи (в каждой 141 аминокислотный остаток) и две b-цепи (в каждой 146 остатков), Г. Плода, или фетальный Г. (HbF), состоит из двух а- и двух b-цепей. Соотношение разл. Форм Г. В крови меняется в процессе развития организма, нек-рые из них различаются по своему сродству к О2 (у HbF оно выше, чем у НbА, что обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку О2). Присоединение О2 к Г. В органах дыхания (оксигенация) с образованием оксигемоглобина обеспечивается содержанием в геме Fe2+ и сопровождается кон-формационной перестройкой молекулы Г.- связывание Ог с одним из четырёх гемов изменяет трёхмерную структуру Г.

И сродство др. Гемов к О2 (4-й гем окси-генируется в 500 раз быстрее). Этот механизм значительно улучшает снабжение тканей кислородом. Оксигенация зависит от парциального давления (напряжения) О2 и косвенно регулируется кол-вом СО2 (как правило, СО2 облегчает отдачу О2 тканям, а выход СО2 из крови, наоборот, способствует её насыщению О2). Важную роль в связывании Г. О2 играет 2,3-дифосфоглицериновая к-та и нек-рые анионы, такие, как С1. В капиллярах лёгких парциальное давление О2 составляет ок. 0,15 атм (несколько ниже, чем в выдыхаемом воздухе). При таком давлении Г. Оксигенирован на 96% . В тканях, где парциальное, давление ок. 0,04 атм,- на 20%. Кол-во Г. В 100 мл крови человека 13-16 г (у женщин несколько меньше, чем у мужчин).

1 г Г. (при обычном парциальном давлении в альвеолах) может связывать до 1,34 мл О2. Каждые 100 мл крови, протекая по тканевым капиллярам, отдают тканям ок. 5- 6,5 мл О2. В состоянии покоя через сердце человека протекает ок. 4 л крови в мин, что обеспечивает получение тканями ок. 200 мл О2. При напряжённой мыщечной работе поглощение О2 тканями возрастает в 10 и более раз. Г. Синтезируется в молодых формах эритроцитов непрерывно, что обеспечивает его постоянное обновление в организме. Скорость синтеза заметно возрастает при длит, гипоксии или анемии. Ежесекундно образуется ок. 650-1012 молекул Г. (в каждом эритроците 265-106 молекул Г.). -«Сборка» всей молекулы Г. Занимает ок. 90 сек. Синтез Г. У позвоночных регулируется гормоном эритро-поэтином и контролируется 4 генами, обозначаемыми по названию полипептидных цепей.

Г., освобождающиеся при разрушении эритроцитов,- источник образования жёлчных пигментов. В результате мутаций генов, кодирующих биосинтез полипептидных цепей, и замены одних аминокислотных остатков на другие могут образовываться аномальные Г. (у человека известно ок. 300 таких форм Г.), что приводит к развитию заболеваний - гемоглобинопатии (серповидноклеточная анемия, талассемия и др.). В мышечной ткани содержится мышечный Г.- миоглобин. Аналоги Г., напр. Легоглобин, обнаружены у нек-рых растений..