Михаэлиса константа

один из важнейших параметров кинетики ферментативных реакций, введённый немецкими учёными Л. Михаэлисом (L. Michaelis) и М. Ментен в 1913. Характеризует зависимость скорости ферментативного процесса от концентрации субстрата. Согласно теории Михаэлиса — Ментен, первым этапом любого ферментативного процесса является обратимая реакция между ферментом (Е) и субстратом (S), приводящая к образованию промежуточного фермент-субстратного комплекса (ES), который затем подвергается практически необратимому расщеплению на продукт реакции (Р) и исходный фермент. Реакции образования и распада комплекса ES характеризуются константами скорости k1, k-1, k2. Если концентрация субстрата значительно превышает концентрацию фермента ([S] >> [E]) и, следовательно, концентрация ES становится постоянной, скорость ферментативной реакции (υ) выражается уравнением.

где V — максимальная скорость реакции, достигаемая при полном насыщении фермента субстратом. Соотношение констант скорости также является константой (Кm), получившей название М. К. Подставляя в уравнение (2) М. К., получаем уравнение Михаэлиса — Ментен. Из уравнения (3) следует, что М. К. Численно равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимально возможной (см. Рис.). В ряде случаев, когда величина k1 мала и ею можно пренебречь, М. К. Становится равной и может служить мерой сродства субстрата к ферменту. М. К. Имеет размерность концентрации. Практически величину М. К. Находят различными графическими методами, исследуя зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.

См. Также Ферментативный катализ. Лит. Яковлев В. А., Кинетика ферментативного катализа, М., 1965. Уэбб Л., Ингибиторы ферментов и метаболизма, пер. С англ., М., 1966. Д. Д. М. Беленький. Зависимость скорости ферментативной реакции (υ)от концентрации субстрата [S]..