Изомеразы

, класс ферментов, катализирующих р-ции изомеризации. Подклассы И. (их пять) сформированы по типам р-ций, а подподклассы по типам субстратов. Рацемазы и эпимеразы катализируют соотв. Рацемизацию и эпимеризацию в-в. Субстраты рацемаз содержат один хиральный центр, эпимераз несколько. У исследованных рацемаз a-аминокислот кофермент пиридоксальфосфат. В ходе р-ции a-аминокислоты с пиридоксальфосфатом (ф-ла I, здесь и ниже Р - остаток фосфорной к-ты) образуется шиффово основание (II), к-рое переходит в хиноидную форму (III). Рацемизация a-аминокислоты обусловлена обратной р-цией нестереоспецифич. Присоединения Н + к атому С, связанному с R. Рацемазы аминокислот играют существенную роль у бактерий, синтезирующих из L-изомеров D-аланин и D-глутаминовую к-ту, необходимые для синтеза пептидогликанов.

Среди др. И., катализирующих превращения аминокислот, хорошо изучена диаминопимелинатэпимераза, катализирующая превращение 2,6-L,L-диаминопимелиновой к-ты в мезо -форму. В группе эпимераз, катализирующих превращения углеводов, наиб. Изучена альдоза-1-эпимераза, участвующая во взаимопревращении a- и b-моносахаридов, а также уридиндифосфатглюкоза-4-эпимераза, катализирующая эпимеризацию углевода в положении 4 с образованием уридиндифосфатгалактозы. Одна из важных р-ций эпимеризации - мутаротация глюкозы, катализируемая мутаротазой животных. цис-транс- Изомеразы катализируют изомеризацию при двойных связях. Так, малеинатизомераза катализирует превращ. Малеиновой к-ты в фумаровую. Внутримол. Оксидоредуктазы катализируют окисление одной части молекулы с одновременным восстановлением другой части.

Нек-рые из этих И. Используют в качестве кофермента восстановленный никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФН). Поскольку в результате р-ции не образуются окисленные продукты, эти ферменты не причисляются к классу оксидоредуктаз. К И. Этой группы относятся ферменты, катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз. Так, триозофосфат-изомераза катализирует превращение D-глицеральдегид-3-фосфата в дигидроксиацетонфосфат. Глюкозо-6-фосфатизомераза катализирует взаимопревращение между глюкозо-6-фосфатом (IV) и фруктозо-6-фосфатом (V), к-рое, предположительно, осуществляется через промежут. Ендиол (VI). К этой же группе относятся ферменты, катализирующие кетоенольные превращ. (напр., оксалоацетат-таутомераза, участвующая в р-ции 1), а также перемещение двойной связи (напр., стероид-D-изомераза, катализирующая р-цию 2) и связи S-S в белках (белок дисульфид-изомеразы).

Внутримол. Трансферазы катализируют перемещение групп из одного положения молекулы в другое. Относительно хорошо изученный фермент этой группы фосфоглицерат-фосфомутаза, к-рая катализирует превращ. D-глицерин-2-фосфата в D-глицерин-3-фосфат. Механизм р-ции включает гидролитич. Расщепление фосфоэфирной связи в положении 2 с образованием фосфорилированного фермента и фосфорилирование глицерина в положение 3 ("пинг-понг"-механизм). Ряд ферментов этой группы катализирует перемещение аминогрупп. Мн. Из них в качестве кофактора используют коферментные формы витамина В 12. Характерный фермент этой подгруппы - лизин - 2,3-аминомутаза, катализирующая превращение L-лизина в L-3,6-диаминогексановую к-ту. К этой же группе относятся ферменты, катализирующие перемещение ацильной и др.

Групп. Внутримол. Лиазы катализируют р-ции, в к-рых группа, отделяемая от одной части молекулы, остается в результате превращений ковалентно связанной с др. Частью этой же молекулы. Напр., 3-карбокси- циc, цис -муконат-циклоизомераза катализирует превращ. 4-карбоксимуконолактона в 3-карбокси- цис, циc -муконовую к-ту. Все И. Играют важную роль в обмене в-в. Лит. Фершт Э., Структура и механизм действия ферментов, пер. С англ., М. 1980. Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. С англ. Т. 1-2, М., 1982. Э. А. Толоса. А. Г. Габибов. .