Кератины

(от греч. Keras, род. Падеж keratos - рог), структурные фибриллярные белки, состоящие из параллельных полипептидных цепей, имеющих конформацию a-спирали или b-структуры (структуры складчатого листа) - соотв. A-К. И b-К. A-Кератины (часто их называют просто К.)-осн. Тип белков, из к-рых образуются наружные защитные покровы позвоночных. На их долю приходится почти весь сухой вес волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей, чешуи, копыт и черепашьего панциря, а также значит, часть сухой массы наружного слоя кожи. Не раств. В воде, водных р-рах к-т и щелочей, устойчивы к действию протеолитич. Ферментов и гидролизу. Содержат в молекуле остатки всех аминокислот [в б. Ч. Аминокислотных остатков (ЧHNCHRCOЧ) R - неполярные группы] и отличаются от др.

Фибриллярных структурных белков (напр., коллагена) гл. Обр. Повыш. Содержанием остатков цистеина. Первичная структура полипептидных цепей a-К. (мол. М. От 10 тыс. До 50 тыс.) не имеет периодичности. Осн. Структурный элемент a-К. Млекопитающих -протофибрилла (диаметр 2 им), образованная тремя сплетенными (суперспирализованными) a-спиральными отрезками полипептидов с неспиральными участками на концах цепи. Нерастворимость, а также эластичность и др. Мех. Особенности a-К. Обусловлены наличием многочисл. Дисульфидных связей между полипептидными цепями. Самые прочные и жесткие a-К. (напр., в панцире черепах) содержат до 18% остатков цистеина. Девять параллельно расположенных протофибрилл обвивают кольцевыми витками две другие протофибриллы, образуя микрофибриллу (диаметр 8 нм), с периодичностью 20 нм.

Пучок микрофибрилл, окруженный аморфным матриксом, состоящим из глобулярных белков с высоким содержанием дисульфидных связей, образует макрофибриллу (диаметр 200 нм), к-рая заполняет веретенообразную клетку, ориентированную вдоль оси волокна. Разрыв дисульфидных связей между соседними a-спиральными участками (напр., при нагр. Или действии восстановителей) приводит к диссоциации a-К. На отдельные полипептидные цепи. При растяжении протофибриллы переходят в неустойчивую для a-К. Млекопитающих b-структуру (при этом длина их может увеличиться в 2 раза). Роговые покровы пресмыкающихся и птиц образованы a-К., включающими участки b-структуры и неупорядоченные области. B-Кератины. Из b-К. Наиб. Изучены фиброин, выделяемый спец.

Железами гусениц шелкопрядов при завивке кокона, и паутина - вязкое выделение желез пауков и нек-рых др. Паукообразных. Фиброин составляет осн. Массу натурального шелкового волокна (ок. 60%). B-К. Отличаются от a-К. Отсутствием поперечных дисульфидных связей между соседними полипептидными цепями. Последние обычно имеют антипараллельную ориентацию (см. Белки), к-рая стабилизируется водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Группы R аминокислотных остатков имеют сравнительно небольшие размеры. B-К. Не раств. В воде, устойчивы к действию орг. Р-рителей, разб. К-т и щелочей. Их волокна более гибки, чем у a-К., но в отличие от последних не эластичны. Мол. Масса двух связанных между собой полипептидных цепей фиброина составляет ок.

365 тыс. Они содержат большое кол-во остатков глицина, аланина и серина (ок. 87% от всех аминокислотных остатков. Каждый второй аминокислотный остаток - глицин). Остатки цистеина и метионина отсутствуют. В полипептидной цепи преобладает повторяющаяся последовательность ЧGlyЧSerЧGlyЧAlaЧGlyЧAlaЧ (букв. Обозначения см. В ст. Аминокислоты). Совместная укладка пар полипептидных цепей фиброина приводит к образованию вытянутого белкового комплекса, к-рый обволакивается др. Белком-серицином (содержит ок. 40% остатков серина). A-К., получаемый из отходов в мясной пром-сти, используют для получения прир. Аминокислот. Лит. Ленинджер А., Основы биохимии, пер. С англ., т. 1, М., 1985, с. 167-76, В. В. Баев.