Коллаген

(от греч. Kolla-клей и -genes - рождающий, рожденный), фибриллярный белок, составляющий основу соединит, ткани животных (кожи, связок, сухожилий, костей, хрящей и др.) и обеспечивающий ее прочность. К., или тропоколлаген, - наиб. Распространенный белок животного мира. У млекопитающих во взрослом организме на его долю приходится почти 30% от всей массы белков. Молекула К. (мол. М. Ок. 300 тыс., длина 300 нм, толщина 1,5 нм) имеет стержневидную структуру и состоит из трех т. Наз. А-цепей (мол. М. Ок. 100 тыс.), формирующих правозакрученную тройную спираль таким образом, что один виток спирали a-цепи содержит три аминокислотных остатка. Три a-цепи в свою очередь объединяются в структуру, слегка закрученную в правую спираль. Каждая a-цепь характеризуется высоким содержанием глицина, низким содержанием серосодержащих аминокислот и отсутствием триптофана.

К.-один из немногих животных белков, содержащих остатки 3- и 4-гидроксипролина (НОЧPro), а также 5-гидроксилизина (НОЧLys). На них приходится ок. 21% от всех аминокислотных остатков. Уникальная особенность К.-многократно повторяющаяся последовательность в a-цепях триплетов аминокислот глицинЧXЧY (X, Y-остаток любой a-аминокислоты, кроме глицина), создающая конформац. Основу для спирализации a-цепей. Триплетная последовательность составляет ок. 90% всей a-цепи и расположена в ее центр. Части. Концевые участки представлены неспирализованными (не содержащими остаток глицина через каждые 2 аминокислоты) последовательностями (т. Наз. Телопептиды). Описано 5 основных и ок. 10 "минорных" типов К., различающихся по первичной структуре a-цепей.

К.- гликопротеин и в зависимости от источника содержит на 1000 аминокислотных остатков от 2 до 80 углеводных остатков (в осн. В виде моно- или дисахаридов), связанных О-гликозидной связью с НО-группой НОЧLys. Моносахариды представлены D-галактозой, к-рая связана с остатком аминокислоты b-гликозидной связью. В дисахаридах D-глюкоза связана a-1:2 - связью с D-галактозой. Стабилизация молекулы К. Осуществляется благодаря электростатич. И гидрофобным взаимод., а также водородными и ковалентными поперечными связями между a-цепями. Водородные связи образованы карбонильной группой и группами NH пептидной связи или НО - группой НОЧPro. Возможны также связи с участием Н 2 О. Ковалентные связи между a-цепями (сшивки) образуются в результате альдольной конденсации остатков 2-амино-6-оксогексановой или 2-амино-5-гидрокси-6-оксогексановой к-т, к-рые образуются соотв.

Из остатков лизина или 5-гидр-оксилизина. Сшивки a-цепей соседних молекул К. Осуществляются в результате образования альдиминов путем взаимод. Остатков 6-оксогексановых к-т с группой NH2 лизина или 5-гидроксилизина (см. Модификация белков). В К. Обнаружены поперечные сшивки, связывающие 3 или 4 a-цепи соседних молекул. Нативный К. Плохо раств. В воде при рН ок. 7. При умеренном нагревании в водных р-рах К. Денатурирует с разрывом нековалентных связей - a-цепи расплетаются, "плавятся" с образованием желатина. При ренатурации а-цепи могут образовывать димеры (b-частицы) или тримеры (g-частицы), к-рые могут образовывать спираль. Внутриклеточным предшественником К. В организме является проколлаген (синтезируется в осн. В фибробластах, хондроцитах и др.

Клетках соединит, ткани), молекулы к-рого состоят из трех про-a-цепей с мол. М. 140 тыс.-180 тыс. Эти цепи содержат на N- и С-концевых участках глобулярные (неспирализованные) последовательности (т. Наз. Пропептиды), отщепляющиеся при внеклеточном "созревании" К. В С-концевых пропептидах локализованы межцепьевые связи SЧS, стабилизирующие молекулы проколлагена. Биол. Роль К. Определяется его способностью образовывать упорядоченные надмолекулярные агрегаты фибриллы (волокна), к-рые выполняют главные опорно-мех. Ф-ции в разл. Типах соединит. Ткани. Фибриллы состоят из повторяющихся тропоколлагеновых структур, уложенных вдоль волокна в виде параллельных пучков по типу "голова к хвосту". В параллельных рядах молекулы тропоколлагена сдвинуты относительно друг друга ступенчатым образом на одно и то же расстояние (64 нм).

Этим объясняются характерные для фибрилл поперечные сшивки, к-рые повторяются с таким же периодом. Являясь одним из осн. Компонентов межклеточного матрикса (в-во, заполняющее пространство между клетками) и образуя комплексы с его компонентами (протеогликанами и др.), К. Участвует в межклеточном взаимод., оказывает влияние на подвижность клеток, морфогенез (формообразование) органов и тканей в процессе развития и роста организма. По мере старения организма поперечных сшивок в волокнах становится все больше, что приводит к увеличению хрупкости хрящей и сухожилий, делает более ломкими кости, понижает прозрачность хрусталика глаз. Получаемый из К. Желатин (он легко образует студни) используют в пищ. Пром-сти, при изготовлении фотографич.

Материалов, как среду для культивирования микроорганизмов в микробиологии. Нарушение структуры и ф-ции К.-ключевое звено ряда заболеваний соединит. Ткани (т. Наз. Коллагеновых болезней). Лит. Мазуров В. И., Биохимия коллагеновых белков. М. 1974. Никитин В. Н., Перский Е. Э., Утевская Л. А. Возрастная и эволюционная биохимия коллагеновых структур. К., 1977. Ленинджер А. Основы биохимии, пер. С англ., т I. М. 1985. С. 176 79. Biochemistry of collagen, ed. By G.N. Ramachandran, A.H. Reddi, N.Y. L., 1976. Cell biology of extracellular matrix, ed. By E D. Hay, N.Y. L., 1983. A. E. Бсрман.