Нейраминидаза

(сиалидаза, ацилнейраминазил-гидро-лаза), фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз a-кетозидной связи между остатком N-ацетилнейраминовой к-ты и соседним моносахаридом в олигосахаридах, глико-протеинах или гликолипидах, напр. Н. Широко распространена в природе, она входит в состав оболочек нек-рых вирусов. Обнаружена в ряде патогенных микроорганизмов (впервые Н. Была открыта в культуре возбудителей газовой гангрены Clostridium perfringens), a также у позвоночных и беспозвоночных животных. У растений Н. Не обнаружена. Фермент строго специфичен по отношению к конфигурации кетозидной связи и относительно специфичен к положению этой связи в молекуле. Н. Из холерного вибриона и возбудителя газовой гангрены, обычно применяющиеся в лаб.

Практике, могут расщеплять a-2 3- и a-2 6-кето-зидные связи. Вирусные Н., как правило, обладают более строгой специфичностью по отношению к положению а-кетозидной связи. Фермент не требует кофакторов, но нек-рые из Н. Активируются ионами Са 2+ . Н. Из мн. Источников выделены и очищены до индивидуального состояния. Н. Из вирусов гриппа состоит из четырех идентичных субъединиц с мол. М. Ок. 33,5 тыс. Для этого фермента идентифицированы антигенные детерминанты и их расположение в молекуле. Оптимальная каталитич. Активность фермента в зависимости от источника проявляется при разных значениях рН (обычно при рН 3,5-7). Н. Играет важную роль в организме животных, ее отсутствие приводит к тяжелым заболеваниям-сиалидозам. Фермент широко применяют в лаб.

Практике, для установления структуры углеводных цепей. Лит. Химия углеводов, М., 1967, с. 602-21. Видершайн Г. И., Биохимические основы гликозидозов, М., 1980. Gottschalk A., Drzeniek К., в кн. Glycoproteins. Their composition, structure and function, 2 ed., pt A, Amst.- L- N. Y., 1972, p. 381 -402. Cell biology monographs. Sialic acids, ed. By R. Schauer, v. 10, N. Y., 1982. Н. Д. Габриэлян.