Холецистокинин

(панкреозимин), пептидный гормон позвоночных. Молекула X. Состоит из 33 аминокислотных остатков. Первичная структура X. Свиньи (мол. М. 3900). (букв. Обозначения см. В ст. Аминокислоты). Единственный остаток тирозина в положении 27 сульфирован. Десульфирование приводит к потере биол. Активности пептида. С-Концевые декапептидный и октапептидный фрагменты, полученные синтетически, обладают соотв. В 10-15 и 5-7 раз большей биол. Активностью, чем X. Вырабатывается X. В слизистой оболочке двенадцатиперстной кишки и верх. Отдела тонкой кишки в ответ на раздражение продуктами распада белков и жиров. Осн. Фи-зиол. Ф-ции X.- стимулирование сокращения желчного пузыря и секреции пищеварит. Ферментов поджелудочной железой. Первоначально эти две ф-ции приписывались двум разным гормонам - соотв.

X. И панкреозимину. В 1964 из слизистой оболочки тонкого кишечника был вьщелен высокоочищенный пептид, состоящий из 33 аминокислотных остатков и обладающий активностью X. И панкреозимина. В слизистой оболочке кишечника выявлены 3 мол. Формы X., различающиеся по числу аминокислотных остатков (Х.-8, Х.-12 и Х.-ЗЗ). Из них 60-70% приходится на Х.-8. Из крови X. Может попадать через почки в мочу, сохраняя при этом биол. Активность (урохолецистокинин). Установлено, что X. Синтезируется не только в кишечнике, но и в нейронах центр. И периферич. Нервной системы. Предполагают, что в нервной системе он играет роль нейромедиатора или модулятора. Получают X. И его биологически активные фрагменты путем хим. Синтеза или вьщеляют из слизистой оболочки тонкого кишечника животных.

Лит. Уголев А. М., Энтериновая (кишечная гормональная) система, Л., 1978. Климов П. К., в кн. Физиология эндокринной системы, Л., 1979, с. 414-418. Rayford P. L. [а. О.], "New Engl. J. Med.", 1976, v. 294, N. 20, p. 1093-1101. № 21, p. 1157-64. А. А. Булатов.