Альдолазы

Ферменты класса лиаз, катализирующие альдольную конденсацию и обратную ей р-цию. Молекулы А. Класса I состоят из 4 субъединиц одинаковой мол. Массы (по 30-40 тыс.). Проявляют оптим. Каталитич. Активность при рН 7,0-9,0, инактивируются NaBH4. Для А. Из ряда источников определена первичная структура. Наиб. Изученный и распространенный представитель -фруктозо-бисфосфат-альдолаза, к-рая при гликолизе катализирует расщепление по одинаковой схеме фруктозе- 1,6-дифосфата и фруктозо-1-фосфата, напр. В обратной р-ции фермент обладает абс. Специфичностью только в отношении дигидроксиацетонфосфата, тогда как глицеральдегид-3-фосфат м. Б. Заменен другим соед. Сходной структуры. На промежуточной стадии субстрат образует шиффово основание с аминогруппой лизина, находящегося в активном центре.

А. Теряют активность при модификации не менее 11 остатков цистеина из 32. А. Класса I содержатся в тканях животных, у высших растений, а также у нек-рых видов бактерий (напр., Pertococcus aerogenes). Ткани млекопитающих содержат три изофермента фруктозобисфосфат-альдолазы (отличаются строением молекулы), характерных для скелетных мышц, печени или мозга. При злокачеств. Перерождении печени в ней происходит замена своего изофермента на другой, что используется для диагностич. Целей. Молекулы А. Класса II состоят из двух субъединиц общей мол. М. 65-80 тыс. Для них характерна узкая область рН, в к-рой они проявляют оптим. Каталитич. Активность. Оптимальный рН существенно зависит от того, из какого организма выделен фермент. Для проявления каталитич.

Св-в необходимо присутствие ионов Zn2+ , Са 2+ и Fe2+ . Ионы К + активируют, а этилендиаминтетрауксусная к-та ингибирует эти ферменты. А. Класса II не катализируют расщепление фруктозо-1-фосфата. Содержатся в дрожжах, грибах, бактериях и водорослях. При недостатке в организме определенных типов А. Развивается наследств. Заболевание-непереносимость фруктозы. Лит.:Rutter W.Y. [а. О.], в кн. Methods in enzymology, v. 9, N. Y.-L., 1966, p. 479-98. Morse D.E., H orecker B. L., в кн. Advances in enzymology and related areas of molecular biology, v. 31, N.Y.-[a.o.], 1968, p. 125-81. Horecker B.L., Tsolas O., Lai C. Y., в кн. The enzymes, 3 ed., v. 7, N.Y., 1972, p. 213-58. В. И. Муронец. .