Фолликулостимулирующий Гормон

(ФСГ, фоллитропин), гликопротеин, молекула к-рого состоит из 2 разл. По структуре субъединиц (a-ФСГ и b-ФСГ), некова-лентно связанных друг с другом. Мол. М. Ок. 30 тыс. Молекулы ФСГ человека и разных видов животных, обладая значит, гомологией, совпадают не полностью. A-ФСГ идентична a-субъединицам лютеинизирующего гормона, тиреотропного гормона и хорионического гонадотропина той же видовой принадлежности и включает 92 аминокислотных остатка. B-ФСГ специфична для данного гормона, ее полипептидная цепь состоит из 118 аминокислотных остатков. Видовых различий в структуре a-субъединицы значительно больше, чем в структуре b-ФСГ. Углеводная часть ФСГ составляет ок. 15% его мол. М. И характеризуется гетерогенностью. В ее состав входят D-ман-ноза, D-галактоза, L-фукоза, N-ацетилглюкозамин, N-ацетил-галактозамин и сиаловая к-та.

Каждая из субъединиц ФСГ содержит по 2 олигосахаридные цепи, соединенные с поли-пептидной цепью N-гликозидной связью, образуемой остатками N-ацетилглюкозамина и амидной группой остатков аспарагина. Специфич. Биол. Св-ва ФСГ обусловлены b-субъединицей, к-рая приобретает биол. Активность только после соединения с a-субъединицей. Молекула ФСГ сравнительно легко диссоциирует на субъединицы, напр. Под влиянием мочевины или пропионовой к-ты. Изолир. A- и b-ФСГ, полученные в результате диссоциации молекулы ФСГ, могут вновь рекомбиниро-вать с образованием биологически активной молекулы ФСГ. Олигосахаридные цепи необходимы для соединения субъединиц и поддержания надлежащей конформации молекулы, защищают полипептидные цепи субъединиц от расщепления протеолитическими ферментами.

ФСГ вырабатывается и секретируется в кровь специализир. Клетками передней доли гипофиза. Синтез и секреция ФСГ гипофизом регулируется гонадолиберином, обладающим стимулирующим эффектом, белковым гормоном половых желез ингибином, подавляющим секрецию ФСГ, а также половыми стероидными гормонами - андрогенами и эстрогенами. a-Субъединица ФСГ и трех др. Родственных гормонов кодируются одним геном, b-ФСГ - отдельным геном. В процессе биосинтеза вначале синтезируется на отдельных матричных РНК полипептидная цепь каждой из субъединиц. Синтез и присоединение олигосахаридных цепей происходят в процессе трансляции субъединиц и после ее завершения. Во время котрансляционного гликозилирования богатые ман-нозой олигосахаридные фрагменты присоединяются к остаткам аспарагина.

При посттрансляционном гликозилировании отдельные остатки маннозы элиминируются и добавляются внешние, терминальные, остатки сахаров (галактозы, фукозы и N-ацетилглюкозамина). При этом может происходить суль-фирование концевых остатков гексозаминов. Физиол. Роль ФСГ заключается в регуляции ф-ции половых желез. При этом он действует совместно с лютеинизирующим гормоном. ФСГ стимулирует рост и созревание фолликулов в яичниках у самок, развитие и созревание сперматозоидов в семенниках у самцов, усиливает секрецию половыми железами эстрогенов и андрогенов, повышает чувствительность половых желез к лютеинизирующему гормону. ФСГ выделяют из гипофизов животных и человека. Препараты ФСГ для мед. Применения получают из мочи женщин после наступления менопаузы - последнего менструальнопо-добного кровотечения.

Лит. Физиология эндокринной системы, Л., 1979, с. 76-85. Pierce J. G., Parsons T.F., "Ann. Rev. Biochem.", 1981, v. 50, p. 465-95. Fiddes J.C., Talmadge K., "Recent Prog. Horm. Res.", 1984, v. 40, p. 43-78. Salesse R. [a. O.], "Biochimie", 1991, v. 73, № 1, p. 109-20. А. А. Булатов.