Трипсин

фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз в белках пептидных связей, образованных остатками основных аминокислот - аргинина и лизина. Катализирует также гидролиз сложных эфиров и амидов аминокислот (в т. Ч. Гидрофобных) и нек-рых карбоновых к-т. Т.-фермент большинства позвоночных. Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника (профермента) трипсиногена, к-рый в двенадцатиперстной кишке в результате отщепления N-концевого 6-членного фрагмента (под действием энтерокиназы) превращается в Т. Фермент легко подвергается саморасщеплению (автолизу) с образованием смеси активных b-, g- и y-T. Т. Способен превращать в активные ферменты все проферменты поджелудочной железы (напр., профермент фос-фолипазы, химотрипсиноген), в связи с чем занимает ключевое положение среди пищеварит.

Ферментов. Мол. М. Бычьего Т. 24 тыс., рI 10,5-10,8. Оптим. Катали-тич. Активность при рН 7,8-8,0. Активный центр Т. Состоит из трех аминокислотных остатков. Серии-195 (принято, что нумерация аминокислотных остатков в Т. Соответствует их положениям в проферменте), гистидин-57 и аспарагиновая к-та-102. Сорбционный участок содержит карбоксильную группу аспарагиновой к-ты-189, к-рая определяет специфичность Т. К положительно заряженным субстратам. Механизм каталитич. Гидролиза включает стадию сорбции субстрата, расщепления пептидной связи с образованием ацилфсрмента и переноса ацильной группы на нуклеоф. Акцептор. Существенной для Т. Является способность сорбировать положительно заряженные соед. И нек-рые белки (ингибиторы). В этом случае Т.

Теряет каталитич. Активность. Последнее существенно в физиол. Отношении, т. К. Взаимод. С белковым панкреатич. Ингибитором исключает активацию профермента непосредственно в поджелудочной железе и его автолиз. Недостаток или избыток Т. Проявляются в нарушении пищеварения. Наличие Т. В сыворотке крови-тест при диагностике острого панкреатита. Т. Широко применяют для установления первичной структуры белков и пептидов, в медицине-для разжижения и облегчения выделения мокроты, при тромбофлебитах и др. Лит. Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. С англ., т. 1, М., 1982. Антонов В. К., Химия протеолиза, М., 1983. Keil В., в кн. The enzymes, 3 ed, ed. By P.O. Boyer, v. 3, N.Y.-L, 1971, p. 249-75. Н. Ф. Казанская.